Biochemical reactions in cells are controlled by enzymes

簡介：生物界的加速器

歡迎來到生物學中最令人興奮的部分之一！你有沒有想過，你的身體是如何在幾秒鐘內消化三明治或複製 DNA 的呢？如果沒有這些化學反應，它們的進行速度將會慢到令生命無法維持。

在本章中，我們將探討酶（enzymes）——讓生命以高速運作的生物催化劑。我們將深入研究它們的結構、運作原理，以及當環境變得過熱或過酸時會發生什麼事。

3.1.3.1 酶與酶的作用

什麼是酶？

酶是一種作為生物催化劑的蛋白質。催化劑的作用是加速化學反應，而其本身並不會在反應中被消耗。這意味著單一個酶分子可以重複使用無數次！

酶的威力秘訣在於其形狀。由於酶是蛋白質，它們具有特定的三級結構（tertiary structure）。這種立體結構形成了一個特殊的「口袋」或「凹槽」，稱為活性部位（active site）。

• 只有特定的分子，稱為受質（substrate），才能進入這個活性部位。
• 受質與活性部位具有互補的形狀（就像兩塊吻合的拼圖）。
• 當它們結合在一起時，會形成酶-受質複合物（enzyme-substrate complex）。

降低活化能

每一個化學反應都需要一點能量「推動」才能開始，這稱為活化能（activation energy）。
比喻：想像你正試圖把一塊沉重的大石頭推過一座小山。這座山就是「活化能」。酶的作用就像是把這座山的高度降低，讓大石頭更容易、更快速地被推到另一邊。

透過形成酶-受質複合物，酶對受質的化學鍵產生壓力，使其更容易斷裂或結合，從而降低了活化能。

酶的作用模型

隨著科學進步，我們對酶的理解也不斷更新。你需要掌握兩種主要模型：

1. 鎖鑰模型（Lock and Key Model）： 這是較舊的模型。它認為活性部位是一個剛性的形狀，能完美地容納受質，就像鑰匙只能插入特定的鎖一樣。
2. 誘導契合模型（Induced Fit Model）： 這是較現代（且更準確）的版本。它指出活性部位並非完全剛性。相反地，當受質靠近時，活性部位會稍微改變形狀，緊緊地包覆住受質。
比喻：想像一隻手套。手套本身有一個大致的手形，但當你把手放進去時，手套會伸展並塑形，以完美地貼合你的手指。

重點小結： 酶是具有特定立體結構的蛋白質。它們透過形成酶-受質複合物來降低活化能，從而加速化學反應。

3.1.3.3 酶的特性

碰撞的重要性

為了讓酶發揮作用，它必須物理性地與受質分子「碰撞」。這稱為碰撞（collision）。每秒發生的成功碰撞越多，反應速率（rate of reaction）就越快。

影響酶活性的因素

多種因素會透過影響碰撞次數或活性部位的形狀，進而改變酶的運作效率：

1. 溫度
• 低溫： 分子運動緩慢。碰撞次數較少，因此反應速度慢。
• 最適溫度（optimum temperature）： 反應速率最高的「完美」溫度，此時分子具有較高的動能。
• 高溫： 如果溫度過高，酶分子會劇烈震動，導致維持三級結構的化學鍵斷裂。活性部位形狀改變，受質無法再進入，此時酶便變性（denatured）了。

2. pH 值（酸鹼度）
每一種酶都有一個最適 pH 值。如果 pH 值偏離太多，活性部位內胺基酸的電荷會發生改變。這會破壞氫鍵和離子鍵，導致酶變性。

3. 酶與受質的濃度
• 如果增加酶的濃度，會有更多可用的活性部位，因此反應速率會上升（前提是有足夠的受質）。
• 如果增加受質濃度，由於有更多分子與酶發生碰撞，反應速率會上升。然而，最終所有的活性部位都會被佔滿（達到飽和）。此時，再增加受質濃度也不會進一步提高反應速度。

避免常見錯誤： 千萬不要說酶被高溫或 pH 值「殺死」了。酶並沒有生命！請務必使用變性（denatured）這個術語。

酶抑制劑（Enzyme Inhibitors）

抑制劑是會減慢或停止酶活性的物質。分為兩類：

競爭性抑制劑（Competitive Inhibitors）：
它們的形狀與受質相似。它們會與受質競爭活性部位並將其「阻擋」。
小撇步：你可以透過添加更多的受質來克服競爭性抑制。如果有 100 個受質而只有 1 個抑制劑，受質「贏得」活性部位佔有權的機率會大得多。

非競爭性抑制劑（Non-competitive Inhibitors）：
它們會結合在酶上遠離活性部位的地方（變構部位，allosteric site）。這會導致整個酶的形狀改變，進而改變活性部位的形狀，使受質無法再結合。
注意：在此情況下，添加更多受質也無濟於事，因為活性部位已經被永久破壞或改變了。

關鍵小結： 溫度和 pH 值會使酶變性。競爭性抑制劑會阻擋活性部位，而非競爭性抑制劑則會從遠處改變活性部位的形狀。

指定實作 1：調查酶的反應速率

在你的實作過程中，你經常需要測量酶促反應的速率。你可以使用以下簡單的公式計算速率：

\( \text{Rate} = \frac{1}{\text{time}} \)

或者，如果你正在測量產物（例如過氧化氫被過氧化氫酶分解後產生的氧氣）：

\( \text{Rate} = \frac{\text{Volume of product}}{\text{Time}} \)

如果起初覺得這些很複雜，請不要擔心！ 只要記住「速率」簡單來說就是「在一段時間內發生了多少反應」。當你繪製這些實驗的圖表時，線條的斜率（gradient）即代表反應速率。線條越陡，反應越快。

你知道嗎？你血液中的碳酸酐酶（carbonic anhydrase）每秒可以處理 60 萬個受質分子！這速度簡直驚人！

章節總結複習

• 酶是具有特定三級結構的蛋白質催化劑。
• 它們透過降低活化能來運作。
• 誘導契合模型解釋了活性部位如何塑形以包覆受質。
• 變性發生在酶的化學鍵斷裂、導致活性部位形狀改變時。
• 競爭性抑制劑結合在活性部位；非競爭性抑制劑則結合在其他部位。